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本發(fā)明公開(kāi)了一種井間并行電阻率 CT 測(cè)試方法，是對(duì)鉆孔間地質(zhì)條件及構(gòu)造特征進(jìn)行探查的一種物探技術(shù)。通過(guò)在兩兩鉆井之間布置測(cè)試系統(tǒng)，形成 64 個(gè)電極的井間測(cè)線，采用并行電法數(shù)據(jù)采集技術(shù)進(jìn)行單極或偶極供電與測(cè)試，獲得井間電性采集數(shù)據(jù)，形成井間不同電極間層析數(shù)據(jù)體。通過(guò)井間電阻率層析成像技術(shù)實(shí)現(xiàn)對(duì)測(cè)試區(qū)域電阻率及激電參數(shù)成像，進(jìn)一步評(píng)價(jià)其巖層及構(gòu)造特征狀況，獲得地質(zhì)解釋成果及認(rèn)識(shí)。該套測(cè)試系統(tǒng)可完成 1200m 深井的數(shù)據(jù)采集。

北京大學(xué)醫(yī)學(xué)部高分辨X射線活體顯微斷層成像系統(tǒng)招標(biāo)采購(gòu)項(xiàng)目 招標(biāo)項(xiàng)目的潛在投標(biāo)人應(yīng)在登錄東方在線www.o-science.com注冊(cè)并購(gòu)買(mǎi)獲取招標(biāo)文件，并于2022年06月29日 09點(diǎn)30分（北京時(shí)間）前遞交投標(biāo)文件。

蛋白酶體是細(xì)胞中用來(lái)調(diào)控特定蛋白質(zhì)的濃度和清除錯(cuò)誤折疊蛋白質(zhì)的主要機(jī)制的核心組成部分，是細(xì)胞中最普遍的不可或缺的大型全酶超分子復(fù)合機(jī)器之一，也是迄今為止發(fā)現(xiàn)的最大的蛋白降解機(jī)器。人源蛋白酶體全酶包含至少64個(gè)亞基，由蓋子 (Lid)和基座(Base)亞復(fù)合體組成的調(diào)控顆粒RP(Regulatory Particle)所激活。2016年，該課題組與其合作者在《美國(guó)科學(xué)院院刊》報(bào)道了人源蛋白酶體的基態(tài)近原子分辨的冷凍電鏡結(jié)構(gòu)，以及三個(gè)亞納米分辨的RP-CP亞復(fù)合體亞穩(wěn)或過(guò)渡態(tài)的共存結(jié)構(gòu)，并首次發(fā)現(xiàn)其中一個(gè)亞穩(wěn)態(tài)構(gòu)象的CP的底物轉(zhuǎn)運(yùn)通道處于開(kāi)放狀態(tài)（見(jiàn)PNAS 2016, 113: 12991-12996）。這一發(fā)現(xiàn)被德國(guó)馬普所Baumeister課題組及其合作者在2017年的一篇《美國(guó)科學(xué)院院刊》論文中通過(guò)酵母蛋白酶體全酶的冷凍電鏡亞納米精度分析進(jìn)一步證實(shí)、引用和比較（見(jiàn)PNAS 2017, 114, 1305-1310）。然而，在這些工作中，CP開(kāi)放態(tài)的全酶結(jié)構(gòu)離近原子分辨還有較大距離，未能充分揭示人源蛋白酶體全酶的激活后的運(yùn)動(dòng)行為。毛有東、歐陽(yáng)頎課題組及其合作者在前期工作的基礎(chǔ)上，利用他們自主開(kāi)發(fā)的基于統(tǒng)計(jì)流行算法的高性能計(jì)算軟件ROME（見(jiàn)PLoS ONE 2017, 12:e0182130）與優(yōu)化的冷凍電鏡處理方法，對(duì)ATP-γS結(jié)合狀態(tài)下的人源蛋白酶體的全酶冷凍電鏡單顆粒數(shù)據(jù)展開(kāi)了深入分析，得到了6個(gè)共存的動(dòng)態(tài)結(jié)構(gòu)，其中包括3.6埃分辨率的基態(tài)結(jié)構(gòu)，3.5埃的開(kāi)放態(tài)CP結(jié)構(gòu)，和三個(gè)CP開(kāi)放態(tài)對(duì)應(yīng)的亞穩(wěn)簡(jiǎn)并態(tài)全酶4.2埃，4.3埃和4.9埃的結(jié)構(gòu)。另外兩個(gè)中間態(tài)結(jié)構(gòu)分辨率為7.0埃和5.8埃。三個(gè)CP開(kāi)放態(tài)對(duì)應(yīng)的全酶結(jié)構(gòu)的主要差別在于位于RP的AAA-ATPase激酶馬達(dá)模塊，伴隨其不同的構(gòu)象變化，至少有四個(gè)ATP-γS分子穩(wěn)定結(jié)合在不同的AAA-ATPase亞基上，為其在不同核酸結(jié)合狀態(tài)下形成的非穩(wěn)定動(dòng)態(tài)構(gòu)象提供了重要證據(jù)。該研究首次觀察到位于AAA-ATPase激酶馬達(dá)模塊中心的底物轉(zhuǎn)運(yùn)通道呈現(xiàn)從螺旋到鞍形不同的拓?fù)浣Y(jié)構(gòu)變化，為進(jìn)一步分析底物和蛋白酶體全酶的相互作用奠定了重要基礎(chǔ)。人源蛋白酶體全酶AAA-ATPase馬達(dá)模塊中心的底物轉(zhuǎn)運(yùn)通道發(fā)生大幅度的拓?fù)渥儤?gòu)

該系統(tǒng)的分辨率可以達(dá)到傳統(tǒng)顯微成像系統(tǒng)的 2 倍以上，可以實(shí)現(xiàn) 80 納米 以下的寬場(chǎng)成像。

產(chǎn)品詳細(xì)介紹高分子黑板筆，是一種全新的、真正百分之百的“無(wú)塵粉筆”。書(shū)寫(xiě)過(guò)程100%無(wú)粉塵污染，輕松書(shū)寫(xiě)，輕松擦除，字跡鮮明。成本和傳統(tǒng)粉筆相當(dāng)。

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量程：0Pa～10kPa，分辨率：10Pa。

一、項(xiàng)目簡(jiǎn)介時(shí)間分辨熒光免疫分析法（TRFIA）具有靈敏度高、特異性強(qiáng)、不受背景熒光干擾等特點(diǎn)，在 POCT 領(lǐng)域有極高的發(fā)展?jié)摿ΑＤ壳埃袌?chǎng)上的 TRFIA 分析儀以中大型為主，手持式極少。本項(xiàng)目圍繞小型化、低成本等理念，將 TRFIA 技術(shù)應(yīng)用到 POCT 領(lǐng)域。該小型化 TRFIA 測(cè)控模塊， 尺寸小、成本低、檢測(cè)速度快、 重復(fù)性好、適用于多種稀土螯合物。在無(wú)濾光片條件下， 基本達(dá)到了小型化 TRFIA 測(cè)控模塊的性能的極限。二、產(chǎn)品性能優(yōu)勢(shì)（（（（1）使用雙自由度調(diào)光法，更優(yōu)良；2）單次采樣即可滿(mǎn)足精度要求，采樣時(shí)間更短；3）單/雙通道可節(jié)省兩塊濾光片，成本低一半；4）采用基于多點(diǎn)采樣數(shù)據(jù)擬合法的熒光物質(zhì)濃度測(cè)定法。檢測(cè)方法適用探針多點(diǎn)采樣擬合法稀土螯合物；激發(fā)波長(zhǎng)：365nm~405nm；發(fā)射波長(zhǎng)：可見(jiàn)光范圍；可檢最短熒光壽命約 400us調(diào)光法LED 電流峰值+LED 電流脈寬檢測(cè)時(shí)間最大采樣時(shí)間范圍為 0～2ms；單次采樣時(shí)間小于 3ms以 Eu(TTA)3phen 為檢測(cè)對(duì)象，檢測(cè)限< 0.185mg/L；信號(hào)值小于熒光檢測(cè)限精密度1.5%熒光光強(qiáng)變異系數(shù) CV