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日前，清華大學生命學院葛亮課題組在《細胞》（Cell）期刊上在線發表題為“蛋白跨膜轉運調節非經典蛋白分泌”（A translocation pathway for vesicle-mediated unconventional protein secretion）的研究論文，首次報道了非經典分泌過程中的蛋白跨膜轉位機制。 蛋白質的分泌是細胞間信息傳遞的重要方式。分泌蛋白通常具有N端信號肽序列以指導新生多肽鏈進入內質網（endoplasmic reticulum，ER）被加工、修飾，之后被運輸到高爾基體(Golgi apparatus)經過進一步的加工，最終抵達細胞質膜并被釋放到細胞外，這一過程被稱為經典分泌途徑。近年來的研究發現，許多分泌蛋白不具有典型的信號肽序列，其分泌不依賴于ER-Golgi途徑，這類分泌途徑被稱為非經典分泌（unconventional protein secretion, UPS）途徑。直接跨質膜轉位（I型）與細胞內囊泡結構介導的分泌（III型）是最主要的兩種UPS途徑。III型UPS中，蛋白首先進入一個囊泡載體（例如autophagosome, endosome等），然后通過膜泡運輸系統被運送到細胞外。由于這類蛋白缺少信號肽，一個需要解決的關鍵問題就是這類UPS蛋白是如何進入囊泡載體中的。  圖1. TMED10介導的蛋白質非經典分泌途徑工作模型 在這項研究中，研究人員鑒定出一個膜蛋白TMED10可能形成一個蛋白通道介導UPS蛋白進入囊泡結構。細胞實驗發現，TMED10能夠調控大量非經典分泌蛋白的分泌，包括炎癥因子IL-1家族成員，galectin1和galectin3，以及小分子伴侶蛋白HSP5B。CLP誘導的敗血性休克（Cecal Ligation and Puncture (CLP)-induced septic shock）小鼠模型中，TMED10髓系敲除的小鼠分泌更少的IL-1β, 進而導致更低的炎癥反應與更高的存活率。進一步的研究發現，TMED10的C末端區域與分泌蛋白的一個motif的相互作用對蛋白的選擇性轉運與分泌非常重要。體外脂質體實驗證明，TMED10直接介導UPS蛋白進入脂質體，并且這一過程依賴于蛋白質的去折疊。在細胞中，TMED10定位于ERGIC（ER-Golgi intermediate compartment）并且能夠指導分泌蛋白進入這一膜性細胞器中。此外，研究還發現貨物蛋白與TMED10的結合會誘導TMED10寡聚化形成蛋白通道從而介導蛋白的轉位。基于這些實驗數據與之前的研究成果(Zhang et al., 2015)，作者提出如圖所示的TMED10介導的蛋白質非經典分泌途徑（TMED10-channeled UPS , THU)工作模型（圖1）。UPS蛋白在胞質分子伴侶HSP90A的幫助下去折疊并被運送到ERGIC，結合TMED10誘導其發生寡聚化形成蛋白通道，在腔內分子伴侶HSP90B1的幫助下轉位進入ERGIC，之后可能通過ERGIC形成運輸小泡，直接運送到細胞質膜，或進入分泌型自噬體或分泌型自噬溶酶體/MVB，分泌型自噬體又可以直接和質膜融合或首先與溶酶體融合，最終將蛋白釋放到細胞外。 生命學院研究員葛亮為本文的通訊作者，實驗室張敏老師與生命學院博士生劉磊為本文共同第一作者。本研究受到基金委和科技部的經費資助。 文章鏈接： https://doi.org/10.1016/j.cell.2020.03.031

本發明公開了一種U型集熱管超導液太陽能熱水器。在水箱的一端設有集熱管孔，U型集熱管由集熱內管和集熱外管組成，集熱內管的內置部分通入水箱內浸入水中，集熱內管外置部分套裝有集熱外管，安裝在拋物槽面的聚光線上，集熱內管與集熱外管間留有間隙，并呈真空狀態，集熱內管的內置部分向上傾斜，集熱內管外置部分向下傾斜，集熱內管管內裝有超導液。集熱管內的超導液受陽光照射，轉變為高溫超導液蒸氣，進入集熱內管內置部分，將水箱水加熱，水吸熱后使超導液蒸氣一部分變為超導液再流回集熱內管外置部分，超導液受到陽光照射再次蒸發，如此往復，實現將水加熱。

項目簡介 該機將切流脫粒和縱軸流復脫分離裝置有機結合，形成先易后難的順序脫粒，實現 了高脫凈率和低破碎率、脫出物雜余少，作業順暢、無堵塞；研發的清選仿生不粘篩有 效解決了潮濕油菜脫出物在篩面粘篩堵孔的難題，提高了機器的清選性能；提出了基于 灰色預測自適應模糊控制的聯合收獲機作業速度多信息融合控制算法，開發了油菜聯合 收獲機作業速度智能控制裝置。整機作業性能好、效率高，操縱方便。經鑒定，該機的 主要技術指標達到國際先進

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