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近日，動(dòng)物科技學(xué)院昝林森教授團(tuán)隊(duì)和姜雨教授團(tuán)隊(duì)合作完成了秦嶺羚牛染色體水平的基因組從頭組裝和注釋工作，揭示了秦嶺羚牛的分類學(xué)地位及其遺傳多樣性在“秦嶺四寶”中最低的特點(diǎn)。

南京師范大學(xué)的周小四教授課題組與沈健教授課題組合作，通過(guò)多步模板法成功制備了蛋黃殼結(jié)構(gòu)的FePO4（FePO4YSNSs），并用于鈉離子電池正極。FePO4YSNSs由介孔結(jié)構(gòu)的納米蛋黃和堅(jiān)固多孔的納米蛋殼構(gòu)成。另外，改變初始碳球模板的酸化程度，空心FePO4納米球（FePO4HNSs）和實(shí)心FePO4納米球（FePO4SNSs）也被相繼合成。值得注意的是，這一多步模板法還可用于制備蛋黃殼、空心和實(shí)心結(jié)構(gòu)的Fe2O3。 FePO4YSNSs在鈉離子電池正極中具有獨(dú)特的優(yōu)勢(shì)：首先，蛋黃殼結(jié)構(gòu)和納米顆粒構(gòu)筑單元都可以有效地減輕在嵌/脫鈉過(guò)程中的內(nèi)部應(yīng)力；大比表面積和小孔徑可以減小鈉離子/電子的擴(kuò)散距離，從而提高儲(chǔ)鈉動(dòng)力學(xué)。其次，介孔的納米蛋黃可以改善FePO4YSNSs正極的電解質(zhì)滲透，從而加速電荷轉(zhuǎn)移和鈉離子擴(kuò)散；堅(jiān)固的納米殼可以增強(qiáng)FePO4YSNS的結(jié)構(gòu)完整性，從而提高了循環(huán)穩(wěn)定性。另外，高密度的FePO4納米殼的帶隙比低密度的FePO4納米蛋黃的帶隙小，導(dǎo)致在納米殼和納米蛋黃之間形成一個(gè)內(nèi)置電場(chǎng)，這將提高電荷轉(zhuǎn)移動(dòng)力學(xué)并導(dǎo)致高倍率性能。將上述獲得的FePO4YSNSs用于鈉離子電池正極，電化學(xué)測(cè)試表明：與FePO4HNSs和FePO4SNSs相比，F(xiàn)ePO4YSNSs的儲(chǔ)鈉性能最優(yōu)（在100 mA g−1的電流密度下，可逆容量為106.3 mAh g−1；循環(huán)1000圈后，容量保持率為91.3%）。更重要的是，這種簡(jiǎn)單易行的多步模板法與獨(dú)特的蛋黃殼結(jié)構(gòu)，不僅使FePO4具有優(yōu)異的儲(chǔ)鈉性能，還將為催化等其它領(lǐng)域提供新思路。

RNA病毒一直給人類健康帶來(lái)巨大威脅。分節(jié)段負(fù)鏈RNA病毒（sNSV）通過(guò)自身攜帶的RNA聚合酶搶奪宿主細(xì)胞mRNA的5’端帽子結(jié)構(gòu)，轉(zhuǎn)錄為病毒mRNA，合成的病毒mRNA是由宿主基因和病毒基因組成的嵌合mRNA。此過(guò)程被稱為“Cap-snatching”，是sNSV復(fù)制周期中的關(guān)鍵環(huán)節(jié)。 一直以來(lái)，人們認(rèn)為：病毒mRNA翻譯的蛋白只包含病毒基因的開放閱讀框（ORF），宿主來(lái)源的mRNA序列的作用是其5’端帽子結(jié)構(gòu)可供宿主細(xì)胞翻譯體系識(shí)別，其他宿主源遺傳信息沒(méi)有合成病毒蛋白的功能。 該研究揭示了病毒編碼蛋白的新機(jī)制。 研究發(fā)現(xiàn)，病毒搶奪過(guò)來(lái)的宿主源mRNA片段，不僅起到5’端帽子結(jié)構(gòu)的作用，而且這些宿主源mRNA片段包括起始密碼子（AUG），宿主細(xì)胞可以從宿主的AUG開始翻譯，編碼兩類宿主與病毒的嵌合蛋白。若宿主源AUG與原有病毒蛋白ORF在同一讀碼框中（in-frame），產(chǎn)生的蛋白為 N 端延長(zhǎng)的宿主與病毒嵌合蛋白； 若宿主源AUG與原有病毒蛋白ORF不在同一讀碼框中（off-frame），產(chǎn)生的蛋白為新型的嵌合蛋白（Novel host-virus encoded proteins）。 進(jìn)一步研究結(jié)果發(fā)現(xiàn)：流感病毒感染細(xì)胞后可以產(chǎn)生上述兩類嵌合蛋白，這些嵌合蛋白可以誘導(dǎo)T細(xì)胞反應(yīng)，并且與病毒的毒力相關(guān)。該研究提示，這種新的病毒蛋白編碼機(jī)制可能不僅僅局限于流感病毒，在其他人類病毒、動(dòng)物病毒和植物病毒中也廣泛存在這種宿主與病毒嵌合蛋白的編碼機(jī)制。 本研究是由美國(guó)紐約西奈山伊坎醫(yī)學(xué)院（Icahn School of Medicine at Mount Sinai）牽頭，多國(guó)科研工作者共同合作完成。